TRAF1
| TRAF1 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | TNF Receptor Associated Factor 1 | |
| Symbole | TRAF1 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 9q33.2 | |
| Masse moléculaire | 46 164 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 416 acides aminés[1] | |
| Entrez | 7185 | |
| HUGO | 12031 | |
| OMIM | 601711 | |
| UniProt | Q13077 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_001190945.1, NM_001190947.1, NM_005658.4 | |
| RefSeq (protéine) | NP_001177874.1, NP_001177876.1, NP_005649.1 | |
| Ensembl | ENSG00000056558 | |
| PDB | 3M0D, 5E1T, 5H10 | |
|
GENATLAS • GeneTests • GoPubmed • HCOP • H-InvDB • Treefam • Vega | ||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La protéine TRAF1, de l'anglais TNF receptor-associated factor 1, est codée chez l'homme par le gène TRAF1, situé sur le chromosome 9[2]. Elle fait partie des facteurs associés aux récepteurs de facteurs de nécrose tumorale (TRAF). Ces protéines sont associées à plusieurs récepteurs de facteurs de nécrose tumorale (TNFR) et en assurent la transduction de signal. Les protéines TRAF1 et TRAF2 forment un complexe hétérodimérique requis pour l'activation des protéines MAPK8 (en)/JNK (en) et NF-κB par le facteur de nécrose tumorale. Ce complexe TRAF1–TRAF2 interagit également avec des inhibiteurs d'apoptose (en) (IAP) et interviennent ainsi dans la signalisation anti-apoptotique des récepteurs de TNF.
L'expression de la protéine TRAF1 peut être induite par le virus d'Epstein-Barr. En particulier, la protéine LMP1 (en) du virus interagit avec les protéines TRAF, ce qui relierait la transformation des lymphocytes B induite par ce virus à la transduction de signal des récepteurs de TNF. La protéine TRAF1 fonctionne également comme un régulateur réduisant l'inflammation en interférant avec l'ubiquitination de la protéine IKBKG (en) (NEMO) en aval de la signalisation par les récepteurs de type Toll[3]. C'est la raison pour laquelle le polymorphisme de la protéine TRAF1 augmente les risques de maladies rhumatismales[4].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Mike Rothe, Suzy C. Wong, William J. Henzel et David V. Goeddel, « A novel family of putative signal transducers associated with the cytoplasmic domain of the 75 kDa tumor necrosis factor receptor », Cell, vol. 78, no 4, , p. 681-692 (PMID 8069916, DOI 10.1016/0092-8674(94)90532-0, lire en ligne)
- (en) Ali A. Abdul-Sater, Maria I. Edilova, Derek L. Clouthier, Achire Mbanwi, Elisabeth Kremmer et Tania H. Watts, « The Signaling Adaptor TRAF1 Negatively Regulates Toll-like Receptor Signaling and This Underlies Its Role in Rheumatic Disease », Nature Immunology, vol. 18, no 1, , p. 26-35 (PMID 27893701, DOI 10.1038/ni.3618, lire en ligne)
- (en) Robert M. Plenge, Mark Seielstad, Leonid Padyukov, Annette T. Lee, Elaine F. Remmers, Bo Ding, Anthony Liew, Houman Khalili, Alamelu Chandrasekaran, Leela R. L. Davies, Wentian Li, Adrian K. S. Tan, Carine Bonnard, Rick T.H. Ong, Anbupalam Thalamuthu, Sven Pettersson, Chunyu Liu, Chao Tian, Wei V. Chen, John P. Carulli, Evan M. Beckman, David Altshuler, Lars Alfredsson, Lindsey A. Criswell, Christopher I. Amos, Michael F. Seldin, Daniel L. Kastner, Lars Klareskog, et Peter K. Gregersen, « TRAF1-C5 as a Risk Locus for Rheumatoid Arthritis — A Genomewide Study », The New England Journal of Medicine, vol. 357, no 12, , p. 1199-1209 (PMID 17804836, PMCID 2636867, DOI 10.1056/NEJMoa073491, lire en ligne)
